La estructura primaria de una proteína
se refiere a la secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica y también es la estructura más básica de la proteína. Está determinada por la secuencia del código genético en el gen, y varios aminoácidos están conectados mediante enlaces peptídicos de acuerdo con la secuencia del código genético.
Cada molécula de proteína tiene su propia composición y disposición única de aminoácidos, es decir, la estructura primaria, que determina su estructura espacial específica. En otras palabras, la estructura primaria de la proteína determina la estructura secundaria de la proteína. proteína y estructura terciaria.
La insulina está compuesta por 51 residuos de aminoácidos y se divide en dos cadenas, A y B. La cadena A tiene 21 residuos de aminoácidos y la cadena B tiene 30 residuos de aminoácidos. Las dos cadenas A y B están conectadas por dos enlaces disulfuro y la cadena A tiene otro enlace disulfuro intramolecular.
Estructura secundaria de las proteínas.
La estructura secundaria se refiere a la conformación en la que la cadena polipeptídica se organiza en una estructura periódica en una dimensión con la ayuda de enlaces de hidrógeno. Es la estructura espacial local (conformación) de la cadena polipeptídica, que incluye principalmente. hélice alfa, plegado beta, rotación beta, etc. Son los elementos básicos de la estructura de orden superior de las proteínas.
La α-Hélice es el elemento de estructura secundaria más común, típico y abundante en las proteínas. En la hélice α, cada ciclo helicoidal contiene 3,6 residuos de aminoácidos. Las cadenas laterales de los residuos se extienden hacia afuera. El átomo de hidrógeno de amida de cada residuo en la misma cadena peptídica está conectado con el átomo de oxígeno de carbonilo del cuarto residuo detrás de él. Formar enlaces de hidrógeno. Este enlace de hidrógeno es aproximadamente paralelo al eje helicoidal. La fuerza impulsora para la conformación de hélice α de una cadena polipeptídica son los enlaces de hidrógeno intramoleculares formados entre los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en todos los enlaces peptídicos. En un ambiente acuoso, los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en los enlaces peptídicos pueden formar enlaces de hidrógeno internamente (dentro de la hélice α) o con moléculas de agua. Si este último es el caso, la cadena polipeptídica asume una conformación extendida similar a la de las proteínas desnaturalizadas. El entorno hidrofóbico no tiene ningún efecto sobre la formación de enlaces de hidrógeno y, por lo tanto, es más probable que promueva la formación de estructuras de hélice α.
La lámina β es también una estructura repetitiva, dividida en dos tipos: paralela y antiparalela, mantenida por enlaces de hidrógeno entre cadenas peptídicas o segmentos peptídicos. Se pueden imaginar como tiras de papel dobladas una al lado de la otra, y cada tira se puede considerar como una cadena peptídica, llamada hoja beta o hebra beta. La columna vertebral del péptido tiene forma de zigzag a lo largo de la tira y se encuentra en su conformación más extendida, con enlaces de hidrógeno principalmente entre cadenas en lugar de dentro de ellas. Los átomos de carbono alfa están ubicados en la línea de plegado y los planos de amida continuos están dispuestos en forma plegada debido a su naturaleza tetraédrica. Cabe señalar que las cadenas laterales de la hoja plegada son perpendiculares al plano de la hoja plegada y se extienden alternativamente desde los lados superior e inferior de este plano. Las láminas con pliegues paralelos son más regulares y generalmente tienen estructuras más grandes que las láminas con pliegues antiparalelos, mientras que las láminas con pliegues antiparalelos pueden tener tan solo dos hebras beta.
El giro beta es una estructura simple y no repetitiva. El C=O del primer residuo del ángulo β y el N-H del cuarto residuo forman un anillo apretado, lo que hace que el ángulo β sea una estructura relativamente estable, principalmente en la superficie de las moléculas de proteínas, donde la resistencia a cambiar la dirección del La cadena polipeptídica es relativamente pequeña. La conformación específica de la esquina β depende en cierta medida de los aminoácidos que la constituyen, entre los que a menudo existen algunos aminoácidos como la prolina y la glicina. Dado que la glicina carece de cadena lateral (solo una H), el impedimento estérico de otros residuos en el ángulo β se puede ajustar bien, lo que la convierte en el aminoácido más adecuado en estereoquímica, mientras que la prolina tiene una estructura reensamblada y un ángulo fijo, por lo que; Fuerza la formación de ángulos β hasta cierto punto y promueve múltiples autoplegamientos que contribuyen a la formación de láminas β antiparalelas.
Estructura terciaria de la proteína
La estructura terciaria se refiere principalmente a la estructura tridimensional total de toda la cadena polipeptídica, que está compuesta por elementos de la estructura secundaria, incluidos segmentos peptídicos que están muy separados en la estructura primaria La relación geométrica y la disposición espacial de todos los átomos, incluida la columna vertebral y las cadenas laterales. En las proteínas globulares, las posiciones de los grupos de cadenas laterales están dispuestas según su polaridad. La conformación espacial específica de las proteínas se mantiene mediante enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo e interacciones hidrofóbicas, siendo las interacciones hidrofóbicas la fuerza principal. Algunas proteínas también contienen enlaces disulfuro.
Si una molécula de proteína está formada por una sola cadena polipeptídica, la estructura terciaria es su nivel estructural más alto.
La estructura cuaternaria de una proteína
La estructura cuaternaria se refiere a una estructura espacial específica en la que las subunidades se combinan en una disposición ordenada a través de enlaces secundarios como las interacciones hidrofóbicas. Cada proteína globular en una proteína con estructura cuaternaria se llama subunidad y generalmente consta de una cadena polipeptídica, que a veces contiene más de dos cadenas polipeptídicas. Cuando está presente solo, generalmente no tiene actividad biológica. A las subunidades a veces se les llama monómeros. Las proteínas, como la ribonucleasa, están compuestas de una sola subunidad y, por lo tanto, no tienen estructura cuaternaria y se denominan proteínas monoméricas. Las proteínas compuestas por dos o más subunidades se denominan colectivamente proteínas oligoméricas, poliproteínas o proteínas multisubunitarias. Las poliproteínas pueden estar compuestas de un solo tipo de subunidad, llamada homopoliproteína, o pueden estar compuestas de varios tipos diferentes de subunidades, llamada heteropoliproteína. Se puede considerar que las moléculas de oligoproteínas simétricas están compuestas por dos o más componentes estructurales idénticos asimétricos, llamados protoisómeros. En los homopolímeros, el precursor es una subunidad, pero en los heteropolímeros, el precursor consta de dos o más subunidades diferentes.
La estructura cuaternaria de una proteína implica el tipo y número de subunidades y la disposición espacial de cada subunidad o prepolímero en la molécula completa, incluidos los sitios de contacto entre subunidades (complementariedad estructural) y fuerzas (principalmente no- interacciones valentes). El número de subunidades en la mayoría de las moléculas de proteínas oligoméricas es un número par, especialmente 2 y 4. Los individuos son un número impar, por ejemplo, la molécula de luciferasa contiene 3 subunidades. El tipo de subunidad es generalmente uno o dos, y algunos tienen más de dos.
No existe una diferencia esencial entre las fuerzas que estabilizan la estructura del cuarto nivel y las fuerzas que estabilizan la estructura de tres niveles. La dimerización de subunidades va acompañada de interacciones favorables, incluidas Van Waally, interacciones de hidrógeno, iónicas e hidrofóbicas, así como enlaces disulfuro entre subunidades. La fuerza impulsora para la asociación de subunidades es principalmente la interacción hidrofóbica, porque hay interacciones polares e interacciones hidrofóbicas en la interfaz en estrecho contacto entre las subunidades, y la superficie de interacción tiene una disposición complementaria de grupos polares y subunidades hidrofóbicas. La especificidad de la unión la proporciona; Enlaces de hidrógeno y iónicos entre grupos polares en las superficies que interactúan.