Las enzimas son catalizadores biológicos que gobiernan muchos procesos catalíticos, como el metabolismo, la nutrición y la conversión de energía. La mayoría de las reacciones estrechamente relacionadas con los procesos de la vida son reacciones catalizadas por enzimas. Estas propiedades de las enzimas permiten que los complejos procesos del metabolismo de sustancias en las células se desarrollen de manera ordenada, permitiendo que el metabolismo de las sustancias se adapte a las funciones fisiológicas normales.
Si una enzima es defectuosa debido a un defecto genético, o su actividad se debilita debido a otras razones, se producirán reacciones anormales catalizadas por la enzima, un metabolismo desordenado de la sustancia e incluso enfermedades. Relación entre enzimas y fármacos Muy estrecha. Las enzimas digieren y absorben los alimentos ingeridos por el cuerpo humano y mantienen todas las funciones de los órganos internos, incluyendo:
Reparación celular, antiinflamación, desintoxicación, metabolismo, mejora de la inmunidad, generación de energía y promoción de la circulación sanguínea. Por ejemplo, cuando se mastica arroz en la boca, cuanto más tiempo se mastica, más evidente es el dulzor, porque el almidón del arroz se hidroliza en maltosa bajo la acción de la amilasa salival secretada por la cavidad bucal. Por lo tanto, masticar más al comer puede mezclar completamente los alimentos y la saliva, lo que es beneficioso para la digestión.
Además, en el cuerpo humano existen diversas enzimas hidrolíticas como la pepsina y la tripsina. La proteína que el cuerpo humano absorbe de los alimentos debe hidrolizarse en aminoácidos bajo la acción de enzimas como la pepsina. Luego se seleccionan más de 20 aminoácidos que el cuerpo humano necesita y se reensamblan en varias proteínas que necesita el cuerpo humano. cierto orden.
2. El papel del tratamiento clínico
La gente reconoce gradualmente la terapia enzimática y la aplicación clínica de diversas preparaciones enzimáticas es cada vez más común. La tripsina y la quimotripsina, por ejemplo, pueden catalizar la degradación de proteínas. Este principio se ha utilizado en el tratamiento de la expansión de heridas quirúrgicas, la descontaminación de heridas purulentas y las adherencias serosas toracoabdominales.
En el tratamiento de la tromboflebitis, el infarto de miocardio, el infarto pulmonar y la coagulación intravascular diseminada, se utilizan plasmina, estreptoquinasa y uroquinasa para disolver los coágulos sanguíneos y prevenir la trombosis.
Algunas enzimas naturales compuestas, con enzimas SOD de alto contenido en unidades como fórmula principal, no solo pueden usarse para el tratamiento auxiliar de órganos importantes como el cerebro, el corazón, el hígado, los riñones, etc., sino que también tienen También logró resultados significativos en el uso de tumores. Además, se han sintetizado algunos fármacos químicos para tratamientos antibacterianos, bactericidas y antitumorales basados en el principio de inhibición competitiva de enzimas.
Por ejemplo, las enzimas que fortalecen el bazo y los riñones también tienen un buen efecto acondicionador sobre la infertilidad y otros problemas. Las sulfonamidas y muchos antibióticos pueden inhibir algunas enzimas necesarias para el crecimiento bacteriano, por lo que tienen efectos antibacterianos y bactericidas.
Muchos fármacos antitumorales pueden inhibir las enzimas intracelulares relacionadas con la síntesis de ácidos nucleicos o proteínas, inhibiendo así la diferenciación y proliferación de las células tumorales, resistiendo así el crecimiento del tumor. Las tiopirimidinas pueden inhibir las enzimas del yodo, afectando así a la glándula tiroides; Síntesis de hormonas, por lo que puede usarse para tratar el hipertiroidismo.
Datos ampliados:
Historia de la investigación de las enzimas
En 1773, el científico italiano L. Spallanzani (1729-1799) diseñó un ingenioso Experimento: Poner la carne en una pequeña jaula de metal y deja que el águila se la trague. Después de un rato, sacó la pequeña jaula y descubrió que faltaba la carne.
En 1833, Payen y Persoz de Francia utilizaron alcohol para precipitar una sustancia a partir del hidrolizado de malta y la llamaron amilasa, que ahora se conoce como amilasa. Posteriormente, glucoamilasa se convirtió en el nombre utilizado en Francia para representar todas las enzimas. ?
En 1836, T. Schwann (1810-1882), científico del Instituto Max Planck de Biología, extrajo sustancias digestivas de proteínas del jugo gástrico y resolvió el misterio de la digestión.
En 1878, Kunne se refirió a las sustancias de la levadura utilizadas para la fermentación alcohólica como "enzimas", esta vez del griego que significa "en alcohol".
En 1913, los científicos estadounidenses Michaelis y Menten derivaron la ecuación básica de la catálisis enzimática basándose en la teoría del producto intermedio.
En 1926, el científico estadounidense J. B. Sumner (1887-1955) extrajo cristales de ureasa de semillas de frijol y confirmó que la ureasa es una proteína mediante experimentos químicos.
En la década de 1930, los científicos extrajeron sucesivamente cristales de proteínas de varias enzimas y señalaron que las enzimas son proteínas biocatalíticas.
En 1982, los científicos estadounidenses T.R Cech (1947—) y S. Altman (1939—) descubrieron que un pequeño número de ARN también tienen efectos biocatalíticos y los denominaron ribozimas.
En 1982, el científico estadounidense T. Cech y sus colegas descubrieron que el propio intrón de empalme del ARN tiene una función catalítica en el estudio "La secuencia de ADN que codifica el precursor del ARNr de Tetrahymena contiene una secuencia de intrón espaciador". Para distinguirlo de las enzimas, Cech lo llamó ribozima, que se traduce como "ribozima". También se le llama "ARN pequeño catalítico" en la clasificación de ARN no codificante.
En 1986, Schultz y Lerner desarrollaron con éxito una enzima anticuerpo.
Enciclopedia Baidu-Enzima