2. ¿Qué es la replicación semiconservativa del ADN? Describa brevemente el proceso principal de replicación.
Cuáles son las condiciones del 3.3. ¿Replicación del ADN?
4. ¿Cuáles son los factores que causan daño al ADN? ¿Cuáles son algunas formas de reparar el daño?
5. Describir brevemente los tipos de reparación de daños en el ADN.
1. En 1958, Crick propuso el principio central de la biología molecular. El ADN es el principal material de herencia y transporta información genética. A través de la replicación, la información genética pasa del ADN de los padres al ADN de los hijos. El proceso de transferir material genético del ADN al ARN se llama transcripción. Mediante la traducción, el ARN utiliza una secuencia de tres bases para determinar un aminoácido, determinando así la estructura básica de la proteína. Esta ley de transmisión de información genética se llama dogma central. Su expansión incluye el uso de ARN como plantilla para guiar el proceso de transcripción inversa de la síntesis de ADN bajo la acción de la transcriptasa inversa. Mientras tanto, el propio ARN puede copiarse y traducirse en proteínas.
2. Cuando el ADN se replica, las dos hebras del ADN parental se pueden utilizar como plantillas para generar dos ADN descendientes idénticos. Una hebra de cada ADN descendiente proviene del ADN parental y la otra hebra se sintetiza recientemente. , que se llama copia semiconservadora. Los principales procesos de replicación son: (1) la topoisomerasa relaja la superenrollamiento; (2) la helicasa abre la doble hélice; (3) la proteína de unión al ADN monocatenario se une a cada hebra para mantener las dos hebras separadas (4) La primerasa cataliza la síntesis de cebadores de ARN; (5) la ADN polimerasa III cataliza la síntesis de nuevas cadenas principales de ADN y fragmentos de Okazaki; (6) la ARNasa hidroliza los cebadores y la ADN polimerasa I cataliza el llenado del espacio (7) ADN ligasa; empalma fragmentos de Okazaki para completar la síntesis de hebras satélite.
3. (1) Sustrato: El trifosfato de desoxinucleósido se utiliza como sustrato, denominado colectivamente dNTP, que incluye dATP, dGTP, dCTP y dTTP.
(2) Plantilla: Para tener el ADN materno como plantilla, primero hay que fundirlo y desestabilizarlo. Una vez desenrolladas las hebras dobles, ambas hebras pueden servir como plantillas.
(3) Enzimas y factores proteicos: ADN polimerasa, etc. , también requiere factores proteicos específicos.
(4) Cebador: utilice ARN pequeño como cebador.
4. Factores que causan daño al ADN y métodos para repararlo:
(1) Factores que causan daño al ADN: principalmente factores físicos y químicos, como rayos ultravioleta, radiaciones ionizantes, sustancias químicas Mutágenos , etc.
(2) Los métodos de reparación de daños incluyen: reparación leve, reparación por escisión, reparación por reorganización y reparación SOS.
5. La reparación es un mecanismo de reparación de defectos que ya han ocurrido, que incluye principalmente reparación leve, reparación por escisión, reparación de reorganización y reparación SOS. Fotorreparación: catalizados por enzimas de fotorreparación y activados por irradiación de longitud de onda de 300 ~ 600 nm, los dímeros de pirimidina se pueden descomponer en su estado original no polimerizado, permitiendo que el ADN vuelva completamente a la normalidad. Reparación por escisión: Los principales mecanismos de reparación en las células son las endonucleasas, la ADN polimerasa I y las ligasas. Reorganización y reparación: copiar primero y luego reparar. Debido a que no existe una plantilla para guiar la parte dañada, la nueva cadena hija copiada tendrá un espacio y la otra cadena madre sana será reemplazada por la nucleasa con un espacio. Reparación SOS: SOS es la señal internacional de naufragio. La reparación SOS es un método de reparación de emergencia debido a que el daño en el ADN es tan extenso que es difícil continuar replicando, lo que induce una serie de reacciones complejas.
1. Describir brevemente las funciones de tres tipos de ARN en la síntesis de proteínas.
2. Intenta describir la direccionalidad de la replicación, transcripción y traducción.
3. Describir brevemente el proceso de elongación por traducción de proteínas procarióticas.
El papel de 1. (1) ARNm: utilizando ARNm de una determinada estructura como plantilla directa, se sintetiza una cadena polipeptídica de una determinada estructura y la secuencia de nucleótidos que contiene información genética en el ARNm se traduce en una secuencia de aminoácidos, es decir, el ARNm se transmite. información genética a través de su función de plantilla y guía la síntesis de proteínas.
(2) El papel del ARNt: el ARNt es una herramienta de transporte de aminoácidos.
Como materia prima para la síntesis de proteínas, 20 aminoácidos tienen su propio ARNt específico y, a menudo, un aminoácido es transportado por varios ARNt.
(3)3) La función del ARNr: Se combina con las proteínas para formar ribosomas, que es donde se sintetizan las proteínas.
2. (1) Direccionalidad de la replicación: Durante la replicación del ADN, cada replicón puede formar dos horquillas de replicación. Si la dirección 3'→5' del ADN monocatenario molde es la misma que la dirección de la horquilla de replicación, entonces la replicación es continua; si la dirección de la plantilla es opuesta a la dirección de la horquilla de replicación, la síntesis de ADN es; discontinuo.
(2) Direccionalidad de la transcripción: la dirección de fusión de la plantilla de ADN es 3'→5'; la dirección de síntesis del ARN transcrito es 5'→3'.
(3) Direccionalidad de la traducción: los ribosomas se traducen a lo largo del ARNm de 5’ a 3’, y la dirección de la cadena polipeptídica sintetizada es del extremo N al extremo C.
3. (1) transportar: El aminoacil-ARNt ingresa al ribosoma A según la guía del código genético.
(2) Transferencia de péptido (a péptido): bajo la acción de; transpeptidasa A continuación, el grupo peptidilo en la posición P se transfiere al aminoacil ARNt en la posición A, formando un enlace peptídico en la posición A, extendiendo así la cadena peptídica;
(3) Transposición: el ribosoma se mueve de 5 ' en el ARNm Al mover tres nucleótidos a 3', el ARNt descargado se mueve del sitio P al sitio E, el peptidil-ARNt recién formado se mueve del sitio A al sitio P y el siguiente codón corresponde al sitio A.
1. Distinguir entre proteínas enzimáticas y proteasas.
2. ¿Cuál es la relación entre las proteínas enzimáticas y los cofactores?
3. Describe brevemente la "Hipótesis del ajuste inducido".
4. Describe brevemente el significado de gestión del conocimiento y Vmax.
5. Distinguir entre activación enzimática y activación de zimógeno.
1. La proteína enzimática y la proteasa son dos conceptos completamente diferentes. Las proteínas enzimáticas son partes de la enzima general. La parte proteica que se une a la enzima se llama proteína enzimática y la parte no proteica se llama cofactor. Holoenzima es igual a cofactor de proteína enzimática. Sólo la enzima completa tiene efecto catalítico. Una vez que la proteína enzimática se separa del cofactor, no hay efecto catalítico. Por ejemplo, la succinato deshidrogenasa está compuesta de una proteína enzimática y un cofactor FAD. Sólo la enzima completa, la succinato deshidrogenasa, tiene actividad catalítica. La proteasa es una enzima completa que hidroliza proteínas. Tiene la función de hidrolizar proteínas y pertenece a la clase de proteasa simple. La tripsina es una enzima secretada por el páncreas que hidroliza las proteínas.
2. (1) La proteína enzimática y el cofactor constituyen la enzima completa, y ninguno tiene actividad catalítica.
(2) Una proteína enzimática solo se puede combinar con un cofactor para; forma Una enzima completa cataliza una determinada reacción química;
(3) Los cofactores pueden combinarse con diferentes proteínas enzimáticas para formar diferentes holoenzimas, catalizando diferentes reacciones químicas;
(4) La proteína enzimática Determina la especificidad de la reacción, mientras que el cofactor participa específicamente en la reacción química y determina la naturaleza de la reacción enzimática.
3. Las enzimas deben estar fuertemente unidas al sustrato para realizar la acción catalítica. Esta unión no es una relación mecánica de cerradura y llave, sino que, cuando la enzima y el sustrato se acercan entre sí, sus estructuras se inducen, deforman y se adaptan entre sí. Este proceso se conoce como hipótesis de ajuste inducido de unión enzima-sustrato. El cambio conformacional de la enzima favorece la unión al sustrato; el sustrato también se deformará bajo la inducción de la enzima y se encuentra en un estado inestable, lo que lo hace vulnerable al ataque catalítico de la enzima. Este estado inestable se llama estado de transición. El sustrato en el estado de transición es más consistente con la estructura del centro activo de la enzima, reduciendo así la energía de activación de la reacción.
4.km (Constante de Michaelis):
Cuando la velocidad de reacción enzimática es la mitad de la velocidad máxima, (1) el valor de Km es igual a la concentración de sustrato.
(2) Cuando la velocidad a la que es se disocia en E y S excede en gran medida la velocidad a la que ES se disocia en E y P, el valor de Km está cerca de la constante de disociación Ks de ES. En este caso, el valor de Km se puede utilizar para indicar la afinidad de la enzima por el sustrato. En este momento, cuanto mayor es el valor de Km, menor es la afinidad entre la enzima y el sustrato; cuanto menor es el valor de Km, mayor es la afinidad entre la enzima y el sustrato; El valor Ks y el valor Km tienen significados diferentes y no pueden usarse uno en lugar del otro.
(3) El valor de Km es una de las constantes características de las enzimas. Sólo está relacionado con la estructura de la enzima, el sustrato catalizado por la enzima y el ambiente externo (como la temperatura, el pH, fuerza iónica), y no tiene nada que ver con la concentración de la enzima. El rango de valores de Km de varias enzimas es 10-2 ~ 10 mmol/l
Vmax (velocidad máxima):
Vmax es la velocidad de reacción cuando la enzima está completamente saturada con el sustrato . Si se conoce la concentración total de enzimas, el número de conversión de enzimas se puede calcular a partir de Vmax. El número de conversión de una enzima se define como el número de moléculas que cada molécula de enzima (o centro activo) cataliza para convertir el sustrato en producto por unidad de tiempo cuando la enzima está completamente saturada con el sustrato. Para los sustratos fisiológicos, la mayoría de las enzimas tienen números de recambio entre 1 y 104/seg.
5. La activación de la enzima es diferente a la activación del zimógeno. La activación enzimática consiste en aumentar la actividad de una enzima ya activa, es decir, la actividad enzimática cambia de pequeña a grande. Por ejemplo, el ion cloruro es un activador de la amilasa salival. La propia amilasa salival tiene la capacidad de hidrolizar el almidón, pero su actividad es baja. Después de agregar iones cloruro, se mejora la capacidad de hidrolizar el almidón. La activación del zimógeno consiste en convertir el zimógeno originalmente inactivo en una enzima activa, es decir, la enzima inactiva se vuelve activa. Por ejemplo, la enteroquinasa es un activador del tripsinógeno, pero el tripsinógeno en sí no tiene capacidad para hidrolizar proteínas. Agregar enteroquinasa puede cambiar la estructura molecular del tripsinógeno y convertirlo en tripsina para hidrolizar proteínas.
1. ¿Cuál es el significado fisiológico de la glucólisis?
2. ¿Cuál es el significado fisiológico de la gluconeogénesis?
3. ¿Cuál es el significado fisiológico de la vía de las pentosas fosfato?
¿Cuáles son los significados fisiológicos importantes de 4.4. ¿NADPH?
5. ¿Cuáles son las tres “barreras energéticas” de la gluconeogénesis? ¿Qué enzimas se necesitan para superar estas tres "barreras energéticas"?
6. ¿Cuáles son las fuentes y vías del azúcar en sangre?
7. ¿Cuál es el significado fisiológico del ciclo del ácido tricarboxílico?
1. (1) El significado fisiológico más importante de la glucólisis es proporcionar energía rápidamente, que es más importante para la contracción muscular. Cuando el cuerpo está hipóxico o realiza ejercicio extenuante y el suministro de sangre local a los músculos es insuficiente, obtiene energía principalmente a través de la glucólisis.
⑵ En condiciones fisiológicas, algunos tejidos y células obtienen energía a través de la glucólisis. Los glóbulos rojos maduros no tienen mitocondrias y dependen completamente de la glucólisis para obtener energía. Los nervios, los glóbulos blancos, la médula ósea, etc. son metabólicamente activos. Incluso en ausencia de hipoxia, la glucólisis suele proporcionar parte de la energía.
2. (1) Cuando se ayuna o se tiene hambre, el cuerpo no tiene suficientes fuentes de azúcar y depende de productos externos como el glicerol y los aminoácidos para generar glucosa y mantener los niveles de azúcar en la sangre sin cambios para garantizar que los tejidos que lo consumen principalmente. dependen de la glucosa para obtener energía (como el funcionamiento normal del tejido cerebral).
⑵La gluconeogénesis es una forma importante para que el hígado reponga o restablezca el almacenamiento de glucógeno.
⑶ Cuando se tiene hambre durante mucho tiempo, se mejora la gluconeogénesis renal, lo que es beneficioso para mantener el equilibrio ácido-base y juega un papel importante en la prevención de la acidosis metabólica causada por el hambre.
3. (1) Es una forma importante de producir ribosa 5-fosfato en el cuerpo. La ribosa es un componente de los ácidos nucleicos y los nucleótidos libres.
⑵NADPH H se produce: ①Como donante de hidrógeno, participa en una variedad de anabolismos en el cuerpo, como los ácidos grasos y el colesterol sintetizados a partir de acetil coenzima a. ②Participa en la reacción de hidroxilación en el cuerpo y es un donante de hidrógeno para el sistema monooxigenasa. Relacionados con la biosíntesis, como la síntesis de ácidos biliares o ciertas hormonas esteroides relacionadas con la biotransformación; ③ Es la coenzima de la glutatión reductasa, que mantiene el glutatión en estado reducido. El glutatión reducido puede proteger algunas proteínas o enzimas que contienen grupos -SH del daño causado por oxidantes, especialmente peróxidos. Desempeña un papel importante en el mantenimiento de la integridad de los glóbulos rojos y en la prevención de la producción de metahemoglobina.
⑶ La vía de las pentosas fosfato está relacionada con la glucólisis, la oxidación aeróbica del azúcar y la vía del ácido urónico.
4.(1) El NADPH sirve como donante de hidrógeno y participa en muchos anabolismos del cuerpo. Los ejemplos incluyen ácidos grasos y colesterol sintetizados a partir de acetil-CoA.
⑵ Participa en la reacción de hidroxilación del organismo y es donante de hidrógeno para el sistema monooxigenasa. Relacionados con la biosíntesis, como la síntesis de ácidos biliares o ciertas hormonas esteroides relacionadas con la biotransformación;
⑶ es la coenzima de la glutatión reductasa, manteniendo el glutatión en estado reducido.
El glutatión reducido puede proteger la actividad de la tiolasa y desempeñar un papel importante en el mantenimiento de la integridad de los glóbulos rojos y la prevención de la producción de metahemoglobina.
5. Las reacciones catalizadas por la hexoquinasa, la fructosa-6-fosfato quinasa-1 y la piruvato quinasa durante la glucólisis son irreversibles. Estas tres reacciones irreversibles son los tres tipos de "Barrera Energética". Se requieren cuatro enzimas limitantes de la velocidad para superar estas tres "barreras energéticas", a saber, piruvato carboxilasa, fosfoenolpiruvato carboxiquinasa, fructosa bis (di) fosfatasa-1 y glucosa-6-fosfatasa.
6. Fuente: (1) El azúcar de los alimentos se digiere y absorbe. ⑵Glucogenólisis hepática. (3) Las sustancias distintas del azúcar son gluconeogénicas.
La salida: (1) Oxidación y descomposición completa para generar CO2 y H2O, liberando energía. ⑵ Sintetizar glucógeno hepático y glucógeno muscular.
⑶Se convierten en sustancias no azucaradas: lípidos, aminoácidos, etc. (4) Cambiar a otros azúcares.
7. (1) es la vía metabólica final de los tres nutrientes principales. ⑵ Es el centro del metabolismo del azúcar, las grasas y los aminoácidos.
⑶ Proporcionan precursores de moléculas pequeñas para otros anabolismos. ⑷ Proporciona NADH H y FADH2 para que la reacción de fosforilación oxidativa genere ATP.
1. ¿Por qué el contenido de nitrógeno en las proteínas puede representar el contenido relativo de proteínas? ¿Cómo calcular el contenido de proteína según este principio en el experimento?
2. ¿Cuál es la estructura primaria de los enlaces peptídicos, las cadenas peptídicas y las proteínas?
3. ¿Cuál es la estructura secundaria de las proteínas? ¿Cuáles son sus principales tipos? ¿Cuáles son las características estructurales de cada uno?
4. Da un ejemplo de estructura cuaternaria en una proteína.
5. ¿Qué cambios se producen en la proteína tras la desnaturalización?
6. ¿Cuál es la unidad básica de la proteína? ¿Cuáles son las características de la estructura?
1. El contenido de nitrógeno de varias proteínas es bastante cercano, con un promedio de 65438 ± 06, por lo que el contenido de proteína se puede calcular midiendo el contenido de nitrógeno de la proteína. La fórmula comúnmente utilizada es: contenido de proteína (g) = gramos de nitrógeno por gramo de muestra × 6,25 × 100.
2. Se produce una reacción de condensación por deshidratación entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro aminoácido. El enlace amida resultante se llama enlace peptídico y tiene la naturaleza de un. doble enlace. Muchos aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos para formar largas cadenas llamadas cadenas peptídicas. La cadena peptídica tiene dos extremos: un extremo del grupo α-amino libre se llama extremo N y el otro extremo del grupo α-carboxilo libre se llama extremo C. La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica y sus principales enlaces químicos son los enlaces peptídicos.
3. La estructura secundaria de la proteína se refiere a la disposición espacial local de los átomos en la cadena principal de la cadena polipeptídica, excluyendo la conformación de las cadenas laterales. Hay cuatro tipos principales: hélices α, láminas β, giros β y bobinas aleatorias. En la estructura de hélice α, la cadena principal de la cadena polipeptídica gira y se eleva alrededor del eje central en una hélice derecha, elevándose cada 3,6 residuos de aminoácidos. Las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos se extienden hacia el exterior de la hélice. El hidrógeno del grupo imino de cada residuo de aminoácido forma un enlace de hidrógeno con el oxígeno del grupo carbonilo del cuarto residuo de aminoácido para mantener la estabilidad de la hélice α. En la estructura de lámina β, el plano del enlace peptídico de la cadena polipeptídica está plegado en una estructura en zigzag, y las cadenas laterales están escalonadas hacia arriba y hacia abajo en la estructura en zigzag. Dos o más cadenas peptídicas o varios segmentos peptídicos en una cadena peptídica están dispuestos en paralelo, y se forman enlaces de hidrógeno entre el oxígeno carbonilo intercatenario y el hidrógeno imino para mantener la estabilidad de la conformación de la hoja β. En las moléculas de proteínas globulares, la cadena principal de la cadena peptídica suele estar plegada hacia atrás 180o y la parte plegada se denomina ángulo β. Por lo general, consta de cuatro residuos de aminoácidos y el segundo residuo suele ser prolina. El enrollamiento aleatorio significa que no existe una estructura regular definida en la cadena peptídica.
4. La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a la posición relativa de cada subunidad con una estructura terciaria completa en la molécula de proteína. Por ejemplo, la hemoglobina es un monómero compuesto por 1 subunidad α y 1 subunidad β. Los dos monómeros están dispuestos en diagonal para formar una relación espacial específica. Hay ocho enlaces no valentes entre las cuatro subunidades para mantener la estabilidad de su estructura cuaternaria.
5. Pérdida de actividad biológica, solubilidad reducida, fácil hidrólisis por proteasa y aumento de la viscosidad.
6. La unidad básica de la proteína es el aminoácido, todos ellos α-aminoácidos. A excepción de la glicina, los átomos de carbono α son todos átomos de carbono asimétricos y todos son L-α-aminoácidos.
3. Explicación de términos
1. Par de bases
2. Nucleosoma
3.coden
4. Ribozimas y nucleasas
5. Degradación del ADN
6. Recocido
7. Efecto colorante
>9. Efecto sustractivo
10. Hibridación de la molécula de ácido nucleico
1. Entre la estructura bicatenaria de la molécula de ADN, siempre hay A y T, un hidrógeno. Se forma un enlace entre G y C, y se forman dos enlaces de hidrógeno entre A y T, G y C.
c forma tres enlaces de hidrógeno, llamados pares de bases.
2. La unidad básica de la cromatina se llama nucleosoma, que está compuesta por ADN y cinco histonas.
3. En la dirección 5′ → 3′ de la molécula de ARNm, a partir de AUG, cada tres nucleótidos adyacentes forman un grupo, que determina un aminoácido en la cadena peptídica o indica la síntesis del péptido. La señal de inicio o parada se llama codón o código triplete.
4. Algunas moléculas de ARN tienen capacidad autocatalítica y pueden completar el empalme de ARNr. Este ARN catalítico se llama ribozima. La nucleasa generalmente se refiere a un tipo de enzima que puede catalizar la hidrólisis de ácidos nucleicos, incluida la DNasa que puede hidrolizar el ADN y la RNasa que puede hidrolizar el ARN.
5. Bajo la acción de algunos factores físicos y químicos, los enlaces de hidrógeno entre los pares de bases complementarias de la molécula de ADN se rompen, provocando que la estructura de doble hélice del ADN se afloje y se convierta en una sola hebra.
Se llama desnaturalización del ADN (también llamada fusión del ADN).
6. En las condiciones adecuadas, las dos hebras complementarias del ADN desnaturalizado pueden restaurar su conformación natural de doble hélice, lo que se denomina renaturalización. La desnaturalización térmica del ADN se ralentiza
Puede renaturalizarse después de un enfriamiento lento, por lo que también se le llama recocido.
7.TM se refiere a la temperatura cuando se desnaturaliza 50DNA (o la temperatura cuando A260 alcanza la mitad de su valor máximo, también llamada temperatura de fusión y temperatura de fusión).
8. La A260 de la solución aumenta después de las 8. La desnaturalización del ADN se llama efecto cromogénico.
9. La A260 disminuye durante el proceso de renaturalización del ADN desnaturalizado.
10. Durante el proceso de renaturalización del ADN, si se colocan moléculas de ADN (o moléculas de ARN) de diferentes fuentes en la misma solución, si las moléculas de ADN de diferentes fuentes son únicas,
Si existe una relación de complementariedad de bases parcial entre las hebras (o entre una sola hebra de ADN y ARN), se puede formar una estructura bicatenaria. Esta estructura se denomina hibridación de moléculas de ácido nucleico.
La hibridación de moléculas de ácido nucleico, incluida la hibridación ADN-ADN y la hibridación ADN-ARN, se utiliza ampliamente en la investigación de ácidos nucleicos.
Lo siento, acabo de ver el suplemento y no sé si se puede utilizar.