1. Modificación de los terminales amino-terminales y carboxilo-terminales: En procariotas, casi todas las proteínas parten de la N-formilmetionina, mientras que en eucariotas parten de la metionina. El grupo formilo se elimina mediante agua mediada por enzimas. La metionina o ciertos residuos de aminoácidos en el extremo amino a menudo son catalizados por aminopeptidasa y se eliminan mediante agua, incluida la eliminación de la secuencia del péptido señal. Las moléculas de proteínas maduras no tienen un grupo formilo ni metionina en el extremo N.
2.* * *Modificación de valencia: Muchas proteínas pueden modificarse con diferentes tipos de grupos químicos, y pueden activarse o inactivarse después de la modificación. Los principales son la fosforilación, glicosilación, hidroxilación, formación de enlaces disulfuro y polimerización de subunidades.
Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas se refiere a la estructura espacial de las moléculas de proteínas. La proteína está compuesta principalmente de elementos químicos como carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Es una importante macromolécula biológica. Todas las proteínas son polímeros formados por 20 aminoácidos diferentes unidos entre sí, también conocidos como residuos después de que se forma la proteína.
Los límites entre proteínas y polipéptidos no están claros. Algunas personas piensan que si el número de residuos es inferior a 40, se llama polipéptido o péptido. Para realizar sus funciones biológicas, las proteínas necesitan plegarse correctamente en una configuración específica.
Principalmente a través de un gran número de interacciones no valentes (como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas). Se requiere una cierta cantidad de residuos para realizar una función bioquímica; 40-50 residuos suele ser el límite inferior para el tamaño del dominio funcional. Las proteínas pueden variar en tamaño desde este límite inferior hasta varios miles de residuos.
Los enlaces disulfuro también juegan un papel clave en el plegamiento de algunas proteínas, especialmente las secretadas. Para comprender el mecanismo de acción de una proteína a nivel molecular, a menudo es necesario determinar la estructura tridimensional de la proteína. La biología estructural se desarrolló sobre la base del estudio de la estructura de las proteínas, y para analizar la estructura de las proteínas se utilizan técnicas que incluyen la cristalografía de rayos X y la resonancia magnética nuclear.