Las proteínas precursoras están inactivas y a menudo requieren una serie de procesamiento postraduccional para convertirse en proteínas maduras funcionales. Hay muchos tipos de procesamiento, generalmente divididos en las siguientes categorías: escisión de fMet o Met N-terminal, formación de enlaces disulfuro, modificación química y cizallamiento. Durante la síntesis de proteínas, se combinan 20 aminoácidos diferentes para formar proteínas. Una vez traducida la proteína, otros grupos funcionales bioquímicos de la proteína (como acetato, fosfato, diferentes lípidos y carbohidratos) pueden unirse a la proteína, cambiando así las propiedades químicas de la proteína o provocando cambios estructurales (como el establecimiento de dos enlaces de azufre) para ampliar la función de la proteína.
Además, esta enzima puede eliminar aminoácidos del extremo N de las proteínas o escindir cadenas peptídicas en el medio. Por ejemplo, la insulina es una hormona peptídica. Una vez establecido el enlace disulfuro, se escinde dos veces y se elimina el precursor polipeptídico en el medio de la cadena. La proteína resultante contiene dos cadenas polipeptídicas conectadas por enlaces disulfuro.
Otras modificaciones, como la fosforilación, forman parte del mecanismo que controla la actividad de las proteínas. La actividad de las proteínas puede activar o desactivar enzimas.