La queratinasa es una enzima que puede degradar específicamente la queratina. Tiene amplias perspectivas de aplicación en la industria alimentaria, del cuero, farmacéutica, alimentaria y otras industrias y en la gestión medioambiental. La mayoría de las queratinasas son enzimas extracelulares y algunas son enzimas intracelulares. La mayoría de las queratinasas que se han purificado hasta ahora son proteasas neutras y alcalinas, y sus valores de pH óptimos se encuentran en su mayoría por encima de 7,5. Pero también hay algunas que son proteasas ácidas. La queratinasa puede ser producida por una variedad de microorganismos, incluidas bacterias, actinomicetos y hongos. Las queratinasas provienen de diferentes fuentes y tienen diferentes estructuras, propiedades físicas y químicas, actividades y sustratos. El profesor Shih de la Universidad Estatal de Carolina del Norte en Estados Unidos y otros están a la vanguardia de la investigación mundial sobre la queratinasa producida por Bacillus licheniformis. Obtuvieron con éxito la primera cepa con valor de desarrollo: B.licheniformis PWD1 (Wang et al., 1999). Radha et al. (2009) de la India clonaron el gen que codifica la queratinasa MKU3 en B.licheniformis. Consta de 1140 pb de nucleótidos. El análisis de secuencia especuló que el marco de lectura abierto de este fragmento tiene 1137 nucleótidos y la secuencia de aminoácidos es. consta de 379 aminoácidos, incluido un péptido señal de 29 residuos y una proproteína de 350 residuos. Las últimas investigaciones encontraron que Trichoderma también puede producir queratinasa. Ismaila et al. (2012) descubrieron que Trichoderma harzianum MH-20 puede producir queratinasa, y esta queratinasa tiene una gran capacidad para degradar el cabello (Ismaila et al., 2012).