La esencia de la catálisis enzimática: reducir la energía de activación de las reacciones químicas
Comparación de enzimas y catalizadores inorgánicos:
1, los mismos puntos: 1) cambiar la velocidad de las reacciones químicas, casi sin consumo; 2) solo cataliza las reacciones químicas existentes; 3) acelera la velocidad de la reacción química y acorta el tiempo para alcanzar el equilibrio, pero no cambia el punto de equilibrio 4) reduce la energía de activación y la velocidad; aumentar la velocidad de la reacción química. 5) Puede producirse intoxicación.
2. Diferencia: Características de las enzimas.
Características de las enzimas
1. Alta eficiencia: La eficiencia catalítica de las enzimas es mayor que la de los catalizadores inorgánicos, haciendo que la reacción sea más rápida;
2. : una Las enzimas solo pueden catalizar uno o un sustrato. Por ejemplo, las proteasas solo pueden catalizar la hidrólisis de proteínas en polipéptidos;
3. Diversidad: Hay muchos tipos de enzimas, alrededor de 4.000;
4. Suavidad: se refiere a que las reacciones químicas catalizadas por enzimas generalmente ocurren en condiciones suaves.
5. Ajustabilidad de la actividad: incluyendo ajuste de inhibidores y activadores, ajuste de inhibición por retroalimentación, ajuste de modificación covalente y ajuste alostérico.
6. El efecto catalítico de algunas enzimas está relacionado con los cofactores.
7. Variabilidad, porque la mayoría de las enzimas son proteínas y serán destruidas por altas temperaturas, ácidos fuertes y álcalis fuertes.
En general, la temperatura óptima de las enzimas en animales está entre 35 y 40°C, y la temperatura óptima de las enzimas en plantas está entre 40 y 50°C. La temperatura óptima de las enzimas en bacterias y hongos es bastante diferente, y la temperatura óptima de las enzimas puede alcanzar los 70 °C. El pH óptimo de las enzimas en animales suele estar entre 6,5 y 8,0, pero existen excepciones. Por ejemplo, el pH óptimo de la pepsina es 1,5 y el pH óptimo de las enzimas en las plantas suele estar entre 4,5 y 6,5.
Estas propiedades de las enzimas permiten que el complejo metabolismo de las sustancias en las células se desarrolle de forma ordenada, adaptando así el metabolismo de las sustancias a las funciones fisiológicas normales. Si falta una enzima debido a un defecto genético, o su actividad se debilita por otras razones, la reacción catalizada por la enzima será anormal, el metabolismo de la sustancia se alterará e incluso pueden aparecer enfermedades. Por tanto, la relación entre las enzimas y la medicina es muy estrecha.
El origen de las enzimas
La llamada enzima en griego significa que existe en la levadura. Es decir, en la levadura se descubren diversas sustancias que llevan a cabo actividades vitales y luego se denominan como tales. En este momento, "levadura" es siempre un organismo vivo = microorganismo, y "enzima" es una sustancia viva = una sustancia increíble que produce actividades vitales (según la imagen, quizás sería mejor llamarla sustancia viva).
Pero las enzimas no son iguales a la levadura: ¡solo se puede decir que la levadura contiene la mayor cantidad de tipos de enzimas y la mayor cantidad de enzimas por unidad de volumen entre todos los organismos de la naturaleza! ¡Especialmente la levadura de cerveza!
La levadura es un microorganismo unicelular que contiene muchas enzimas. La levadura tiene tejido celular y las enzimas son proteínas. Por lo general, hay miles de proteínas en una levadura, por lo que la levadura contiene enzimas, pero las enzimas no son iguales a las de la levadura.
El descubrimiento de las enzimas
En 1773, el científico italiano L. Spallanzani (1729-1799) diseñó un ingenioso experimento: poniendo carne en una pequeña jaula de metal, dejaba que el águila la tragara.
Después de un rato, sacó la pequeña jaula y descubrió que faltaba la carne. Por tanto, concluyó que el jugo gástrico debe contener sustancias que digieran la carne. ¿Pero qué? Él no lo sabe.
En 1836, el científico alemán T. Schwann (1810-1882) extrajo del jugo gástrico sustancias para la digestión de proteínas. Desentrañando el misterio de la digestión gástrica.
En 1926, el científico estadounidense J. B. Sumner (1887-1955) extrajo cristales de ureasa de semillas de frijol espada y confirmó que la ureasa es una proteína mediante experimentos químicos.
En la década de 1930, los científicos extrajeron sucesivamente cristales de proteínas de varias enzimas y señalaron que las enzimas son proteínas biocatalíticas.
En la década de 1980, los científicos estadounidenses T.R Cech (1947-) y S. Altman (1939-) descubrieron que un pequeño número de ARN también tienen efectos biocatalíticos.
[Editar este párrafo] Denominación de enzimas
Suele haber dos métodos: denominación habitual y denominación sistemática.
Denominación personalizada
Suele basarse en dos principios:
1 Según el sustrato catalizado por la enzima: la enzima que hidroliza el almidón se llama amilasa, y la enzima que hidroliza la proteína se llama amilasa. La enzima se llama proteasa, a veces se agrega la fuente para distinguir la misma enzima de diferentes fuentes, como pepsina, tripsina, etc.
2. Según el tipo de reacción catalizada por la enzima, las que catalizan la hidrólisis de las moléculas del sustrato se denominan hidrolasas, y las que catalizan reacciones de reducción se denominan reductasas.
También existen otras características de las enzimas como la succinato deshidrogenasa y la fosfatasa alcalina, que se nombran de manera integral en base a los dos principios anteriores.
El hábito de nombrar es simple y se ha utilizado durante mucho tiempo, pero no es sistemático ni razonable, lo que genera confusión en los nombres de algunas enzimas. Por ejemplo, la enteroquinasa y la mioquinasa son literalmente similares a dos enzimas con orígenes diferentes y funciones similares, pero en realidad funcionan de maneras completamente diferentes. Otro ejemplo: la cobre tiolasa y la acetil-CoA transacilasa son en realidad la misma enzima, pero tienen nombres completamente diferentes.
En vista de la situación anterior y del creciente número de enzimas recién descubiertas, para adaptarse a la nueva situación del desarrollo de la enzimología, el Comité de Enzimas de la Asociación Bioquímica Internacional recomendó un esquema de denominación sistemático y método de clasificación de enzimas y decidió que cada enzima debería tener un nombre de sistema y un nombre personalizado. Al mismo tiempo, existe una cantidad fija de cada enzima.
Denominación sistemática
La denominación sistemática de las enzimas se basa en la reacción global catalizada por la enzima. Se estipula que el nombre de cada enzima debe indicar claramente el nombre del sustrato y sus propiedades catalíticas. Si dos sustratos reaccionan en una reacción enzimática, ambos sustratos deben enumerarse y separarse por ":".
Por ejemplo, cuando se escribe alanina aminotransferasa (nombre común) como nombre sistemático, sus dos sustratos "L-alanina" y "α-cetoglutarato" deben aparecer al mismo tiempo. La naturaleza de la reacción que cataliza es la transaminación, por lo que se denomina "L-alanina:α-cetoglutarato aminotransferasa".
Debido a que los nombres de los sistemas son generalmente muy largos e incómodos de usar, puedes usar nombres habituales al describirlos.
[Editar este párrafo] Clasificación de las enzimas
Según las diferentes propiedades de las reacciones catalizadas por enzimas, las enzimas se pueden dividir en seis categorías:
1. Oxidorreductasa
Promueve la oxidación o reducción de sustratos.
2. Transferasas
Promueven el intercambio o transferencia de determinados grupos químicos entre moléculas de diferentes sustancias.
3. Hidrolasa (hidrolasa)
Promueve la reacción de hidrólisis.
4. Liasas
Catalizan la reacción de adición de grupos o desagrupación de dobles enlaces de moléculas de sustrato, es decir, favoreciendo la división de un compuesto en dos compuestos, o mediante la formación de dos compuestos. un compuesto.
5. Isomerasa
Promover la interconversión de isómeros, es decir, catalizar la reacción de reordenamiento dentro de la molécula del sustrato.
6. Sintetasa (ligasa)
Promueve la combinación de dos compuestos moleculares y rompe el enlace fosfato de alta energía en la molécula de ATP (u otros nucleósidos trifosfato), es decir, cataliza. la reacción de asociación intermolecular.
Según los principios de clasificación unificada de enzimas publicados por la Asociación Internacional de Bioquímica, en base a las seis categorías anteriores, cada tipo de enzima se divide en varias categorías según las características de los grupos o enlaces. actuando en el sustrato. Subclases para mostrar con mayor precisión las propiedades de los sustratos o reactivos, cada subclase se divide en varios grupos (cada grupo contiene directamente varias enzimas);