Aunque la mayoría de las enzimas son proteínas, existen algunas moléculas con funciones biocatalíticas que no son proteínas. Algunas moléculas de ARN, llamadas ribozimas, tienen las mismas funciones catalíticas que algunas moléculas de ADN. Además, las denominadas enzimas artificiales sintetizadas artificialmente también tienen una actividad catalítica similar a la de las enzimas. Algunas personas piensan que las enzimas deberían definirse como macromoléculas biológicas con funciones catalíticas, es decir, biocatalizadores. [1]
La actividad catalítica de una enzima se verá afectada por otras moléculas: los inhibidores son moléculas que pueden reducir la actividad enzimática; los activadores son moléculas que pueden aumentar la actividad enzimática. Muchas drogas y venenos son inhibidores de enzimas. La actividad enzimática también se ve afectada por muchos factores, como la temperatura, el entorno químico (como el valor del pH), la concentración del sustrato, las ondas electromagnéticas (como las microondas), etc.
En general, la temperatura óptima de las enzimas en animales está entre 35 y 40°C, y la temperatura óptima de las enzimas en plantas está entre 40 y 50°C. Las temperaturas óptimas de las enzimas en bacterias y hongos varían mucho, y las temperaturas óptimas de algunas enzimas pueden llegar hasta los 70°C. El pH óptimo de las enzimas en animales suele estar entre 6,5 y 8,0, pero existen excepciones. Por ejemplo, el pH óptimo de la pepsina es 1,8 y el pH óptimo de las enzimas en las plantas suele estar entre 4,5 y 6,5.
Estas propiedades de las enzimas permiten que los complejos procesos del metabolismo de sustancias en las células se desarrollen de manera ordenada, permitiendo que el metabolismo de las sustancias se adapte a las funciones fisiológicas normales. Si una enzima es defectuosa debido a un defecto genético, o su actividad se debilita por otras razones, provocará reacciones anormales catalizadas por la enzima, trastornos del metabolismo de sustancias e incluso enfermedades. Por lo tanto, las enzimas y los medicamentos están muy relacionados.
La razón por la que las enzimas pueden acelerar las reacciones químicas es porque pueden reducir la energía de activación de la reacción. Debido a que cualquier enzima tiene una fuerte selectividad por las reacciones que puede catalizar, esta selectividad determina que cada célula tenga una reacción química específica en un momento específico. Las moléculas de enzima son proteínas y cada proteína tiene una forma tridimensional específica que determina la selectividad de la enzima. Los reactivos en las reacciones catalizadas por enzimas se denominan sustratos. Las enzimas solo pueden reconocer uno o un tipo específico de sustrato y catalizar una reacción química específica, lo que se denomina especificidad de sustrato de la enzima.
La importancia de las enzimas: Los organismos están compuestos de células, y cada célula exhibe diversas actividades vitales debido a la presencia de enzimas, lo que permite que el metabolismo se desarrolle en el cuerpo. Las enzimas son los catalizadores del metabolismo humano. Sólo con la presencia de enzimas pueden ocurrir diversas reacciones bioquímicas en el cuerpo humano. Cuanto más completas sean las enzimas del cuerpo humano, más saludable será su vida. Cuando no hay enzimas activas en el cuerpo humano, la vida se acaba. La mayoría de las enfermedades humanas están asociadas con deficiencias de enzimas o trastornos de síntesis. Las enzimas digieren y absorben los alimentos ingeridos por el cuerpo humano y mantienen todas las funciones de los órganos internos, incluida la reparación celular, la antiinflamación, la desintoxicación, el metabolismo, la mejora de la inmunidad, la generación de energía, la promoción de la circulación sanguínea, etc.
Las enzimas gobiernan todas las funciones de los órganos y células internos. ¡Sin enzimas no hay vida!