La razón por la cual el espín específico de la poli L-lisina y el ácido L-glutámico cambia con el pH es (cambio de conformación).
Cuando la cadena polipeptídica forma una hélice alfa, la óptica rotación El grado cambia en la dirección del valor positivo (es decir, la rotación hacia la derecha aumenta). El hecho de que una cadena peptídica pueda formar una hélice α está estrechamente relacionado con su composición y secuencia de aminoácidos. Polialanina pequeña y sin carga, en una solución acuosa de pH 7, puede enrollarse espontáneamente en hélices α. Sin embargo, la polilisina no puede formar hélices α en las mismas condiciones de pH, sino que existe en forma de espiral aleatoria. pH 7 Los grupos R tienen una carga positiva y no pueden formar enlaces de hidrógeno dentro de la cadena debido a la repulsión electrostática. Así, a pH 12, la polilisina forma espontáneamente una hélice alfa. De manera similar, el ácido poliglutámico es similar a este. aumenta, el grupo carboxilo del ácido glutámico se ioniza y el ácido poliglutámico se transforma de una hélice α a una hélice alfa, mientras que el grupo amino de la lisina se desprotona y la polilisina se transforma de una hélice aleatoria a una hélice alfa.