Estructuras secundarias y terciarias: diversos enlaces de valencia, principalmente enlaces de hidrógeno, así como enlaces salinos (-NH3 -OOC-), enlaces éster, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der Waals, llaves metálicas, etc. .
Estructura cuaternaria: no * *enlaces de valencia (principalmente interacciones hidrofóbicas).
: Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína es la secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica de la proteína, y también es la estructura más básica de la proteína. Está determinada por la secuencia del código genético del gen. Según la secuencia del código genético, varios aminoácidos están conectados mediante enlaces peptídicos para formar una cadena polipeptídica, por lo que los enlaces peptídicos son los enlaces primarios en la estructura de la proteína.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína se refiere a la disposición espacial local de los átomos de la cadena principal en la cadena polipeptídica, es decir, la conformación, y no implica la conformación. de la parte de la cadena lateral.
(1) La longitud del enlace C-N en el enlace peptídico es de 0,132 nm, que es más corto que el enlace simple N-C adyacente (0,147 nm) y más largo que el doble enlace C=N común (0,128 nm). ). Puedes ver el -C-N- en el enlace peptídico.
(2) La suma de los tres ángulos de enlace alrededor de C y N del enlace peptídico es 360°, lo que significa que están todos en el mismo plano, es decir, los seis átomos están básicamente en el mismo plano. mismo plano Este es un plano clave peptídico. Sólo el enlace simple formado por el átomo de carbono alfa en la cadena peptídica puede girar, y la rotación de este enlace simple determina la relación posicional entre los dos planos del enlace peptídico. Por lo tanto, el plano del enlace peptídico se convierte en la unidad básica para el plegado en zigzag. la cadena peptídica.
(3) El C-N en el enlace peptídico tiene la naturaleza de un doble enlace, por lo que las formas cis y trans tendrán estereoisómeros diferentes, y se ha demostrado que está en posición anti.
Estructura terciaria
La cadena polipeptídica de una proteína se riza o pliega aún más sobre la base de varias estructuras secundarias para formar una estructura espacial tridimensional con cierta regularidad, que se denomina estructura terciaria. Estructura tridimensional de la estructura de niveles de proteínas. La estabilidad de la estructura terciaria de las proteínas depende principalmente de los enlaces secundarios, incluidos los enlaces de hidrógeno, los enlaces hidrófobos, los enlaces salinos y las fuerzas de van der Waals. Estos enlaces secundarios pueden existir entre residuos de aminoácidos del grupo R cuyos números de estructura primaria están muy separados, por lo que la estructura terciaria de una proteína se refiere principalmente a la unión entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos. Los enlaces secundarios son todos enlaces no valentes y se ven fácilmente afectados por el pH, la temperatura y la fuerza iónica del medio ambiente y pueden cambiar. Los enlaces disulfuro no son enlaces secundarios, pero en algunas cadenas peptídicas pueden conectar dos segmentos peptídicos distantes y desempeñar un papel importante en la estabilidad de la estructura terciaria de la proteína.
Estructura cuaternaria
Una proteína compuesta por dos o más cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias independientes. La estructura espacial formada por las cadenas polipeptídicas combinadas mediante enlaces secundarios se denomina estructura de cuatro niveles de la proteína. . Entre ellos, cada unidad de cadena polipeptídica con una estructura terciaria independiente se denomina subunidad. La estructura cuaternaria en realidad se refiere a la disposición, interacción y disposición tridimensional de las partes de contacto de las subunidades. No hay enlaces de valencia entre las subunidades y los enlaces secundarios entre las subunidades son más laxos que las estructuras secundarias y terciarias. Por lo tanto, bajo ciertas condiciones, una proteína con estructura cuaternaria se puede separar en las subunidades que la componen, mientras que la conformación de las subunidades permanece sin cambios.