¿Cuáles son los mecanismos de localización después de la síntesis de proteínas? La traducción, un componente importante del sistema de síntesis de proteínas: la biosíntesis de proteínas, es decir, la traducción, consiste en traducir la información genética codificada por las cuatro secuencias de nucleótidos del ácido nucleico a la estructura primaria de la proteína a través de la decodificación del código genético. Del orden de 20 aminoácidos. 1. ARNm y código genético; en la molécula de ARNm, de 5' a 3', a partir de AUG, cada tres nucleótidos hay un grupo que determina las señales de inicio y fin para la síntesis de un aminoácido o proteína en la cadena peptídica. , llamada contraseña de cuerpo triplete. Desde el codón de inicio AUG en el extremo 5' del ARNm hasta el codón de parada en el extremo 3', el código triplete está dispuesto continuamente y codifica una cadena polipeptídica de proteína, llamada marco de lectura abierto (ORF). Características de los codones: ① Dirección de lectura: 5'→3'; ② Sin signos de puntuación; ③ Codón de iniciación AUG, codones de parada UAA, UAG, UGA; ⑦ Universalidad y excepciones de codones. 2. En el proceso de síntesis de la proteína 2.tRNA, desempeña la función de transportar aminoácidos. Tiene las siguientes funciones: ① El extremo 3' transporta aminoácidos; ② Determina el sitio de la aminoacil-tRNA sintetasa; ③ Sitio de reconocimiento del ribosoma; 3. ARNr y ribosomas (1). La función principal del ARNr es formar ribosomas, que son los sitios de síntesis de proteínas. ⑵ Centro activo del ribosoma: modelo de dos sitios: sitio A (sitio aminoacilo) y sitio de entrada de aminoacil-ARNt. El sitio p (sitio peptidilo) es el ARNt inicial o el sitio de unión extendido de peptidil-ARNt. Modo de tres sitios: además de los sitios A y P, también está el sitio E, por donde sale el ARNt descargado. ⑶ Polirribosoma: estructura en forma de perla formada por la combinación simultánea de ARNm y varios ribosomas, llamada polirribosoma 4. Factores auxiliares⑶. Factor de iniciación: un factor proteico implicado en el inicio de la biosíntesis de proteínas; ⑵. Factor de elongación: un factor proteico implicado en el alargamiento de la cadena peptídica durante la biosíntesis de proteínas; ⑶ su función es unirse al codón de parada. la cadena peptídica y la libera del ribosoma. (2) ¿El proceso de biosíntesis de proteínas comienza en el marco de lectura 5? A partir de -AUG, la cadena peptídica se extiende según la secuencia codificada por el triplete del molde de ARNm hasta que aparece el código de terminación. 1. Activación de aminoácidos; (1) Aminoacil-ARNt sintetasa (2). Proceso: Aminoacil-ARNt sintetasa ATP+AA-→AA-AMP-enzima+PPitRNA+AA-AMP-enzima. ②La aminoacil-ARNt sintetasa tiene actividad correctora. ③Método de expresión del aminoacil ARNt: Ala-tRNAAla, Ser-tRNASer, Met-tRNAMet2. El comienzo de la síntesis de la cadena peptídica: ⑴. Secuencia SD y factores de iniciación Secuencia SD: secuencia de la región de iniciación de la traducción rica en purinas del ARNm Factores de iniciación: Procariotas: IF-1, IF-2, IF-3 Eucariotas: eIF-1, eIF-2, eIF-2A, eIF -3, etc (2). Eucariotas de ARNt aminoacil inicial: Procariotas Met-tRNAiMet: fMet-tRNAifMet⑶. La formación del complejo inicial implica ① la separación de las subunidades grandes y pequeñas de la nucleoproteína; ② el posicionamiento y la unión del ARNm en la subunidad pequeña; ③ la unión inicial del aminoacil ARNt (4) la unión de la subunidad grande del ribosoma; 3. Extensión de la cadena peptídica: ⑴. Los factores proteicos necesarios en el proceso de elongación se denominan factores de elongación procariotas: EF-T (EF-Tu, EF-Ts), EF-G eucariotas: EF-1, EF-2 [2]. Proceso de transporte: De acuerdo con la guía del siguiente conjunto de código genético del ARNm, el correspondiente aminoacil-ARNt ingresa en la posición A del ribosoma, consumiendo 1 molécula de ATP: es el proceso en el que la transpeptidasa cataliza la formación de; enlaces peptídicos; translocación: el proceso de peptidil-ARNt desde la posición A a la posición P consume 1 molécula de ATP 4. Terminación y liberación de la síntesis de la cadena peptídica (1). Factores de liberación procarióticos: RF-1, RF-2, RF-3 Factores de liberación eucariotas: eRF⑵ (2). Las funciones del factor de liberación: Primero, identificar el código de terminación. Por ejemplo, RF-1 identifica específicamente UAA y UAG puede identificar UAA y UGA; El segundo es inducir la transpeptidasa para que se convierta en actividad esterasa, lo que equivale a catalizar la transferencia de grupos acilo del péptido a moléculas de agua -OH, de modo que la cadena peptídica se libera del ribosoma. El papel de 5.5. GTP en la biosíntesis de proteínas El proceso de síntesis de proteínas es un proceso que consume mucha energía.
Además de la activación de aminoácidos, que consume ATP, también consume GTP. La razón es que el GTP facilita que algunos factores proteicos se unan al ARNt o ribosomas con enlaces no valentes. (3) Procesamiento y transporte direccional de cadenas peptídicas después de la síntesis. La cadena polipeptídica naciente liberada del ribosoma no tiene actividad biológica proteica después de la traducción, debe someterse a diferentes procesos de procesamiento complejos antes de poder convertirse en una proteína funcional con un carácter natural. conformación. (1) Método de procesamiento: (1) La cadena polipeptídica se pliega en una estructura tridimensional natural: el plegamiento de la cadena peptídica naciente se completa durante y después de la síntesis de la cadena peptídica tan pronto como aparece el extremo N en el. ribosoma, comienza el plegamiento de la cadena peptídica naciente. Es posible que la cadena peptídica se pliegue gradualmente a medida que la secuencia continúa extendiéndose, produciendo la estructura secundaria, los motivos y los dominios correctos, y formando una conformación espacial completa. Generalmente se cree que la secuencia de aminoácidos de la propia cadena polipeptídica almacena el plegamiento de proteínas; información, es decir, una La estructura secundaria es la base de la conformación espacial; la mayor parte del plegamiento natural de proteínas en las células no se completa automáticamente, sino que requiere la ayuda de otras enzimas y proteínas. Varias macromoléculas con la función de promover el plegamiento de proteínas: a. Chaperona molecular: La chaperona molecular es una proteína conservada en las células que puede reconocer conformaciones no naturales de cadenas peptídicas y promover el plegamiento correcto de dominios funcionales y proteínas completas. b. Proteína disulfuro isomerasa: la correcta formación de enlaces disulfuro dentro o entre cadenas polipeptídicas es muy importante para estabilizar la conformación natural de proteínas secretadas, proteínas de membrana, etc. Este proceso tiene lugar principalmente en el retículo endoplásmico de la célula. La disulfuro isomerasa tiene una alta actividad en la cavidad del retículo endoplásmico y puede catalizar la escisión de enlaces disulfuro no coincidentes en cadenas peptídicas más grandes para formar conexiones correctas de enlaces disulfuro, lo que en última instancia hace que la proteína forme la conformación natural termodinámicamente más estable. c. Péptido-prolil cis-trans isomerasa: el enlace peptídico formado entre el grupo peptídico y la prolina en la cadena polipeptídica tiene dos isómeros cis-trans, con conformaciones espaciales significativamente diferentes. La peptidil-prolil cis-trans isomerasa puede facilitar la conversión entre los isómeros cis-trans anteriores. La peptidil-prolil cis-trans isomerasa es la enzima limitante de la velocidad para la formación de conformaciones tridimensionales de proteínas. Cuando la síntesis de la cadena peptídica requiere la formación de una configuración cis, el polipéptido se puede plegar con precisión en cada curvatura de prolina. ② Modificación de la estructura primaria de la cadena peptídica a. Modificación del extremo N de la cadena peptídica b. Modificación de un solo aminoácido c. Modificación por hidrólisis de la cadena polipeptídica ③ Modificación estructural avanzada. a. Polimerización de subunidades b. Conexión de grupo auxiliar C. * *Conexión de enlace de valencia de la cadena lipídica hidrófoba 2. Transporte ① Después de la síntesis de proteínas, debe pasar por un mecanismo complejo y ser transportada al sitio objetivo de la célula donde finalmente ejerce su actividad. su función biológica. Este proceso se llama entrega dirigida de proteínas. ② Hay señales de clasificación en todas las estructuras de proteínas objetivo, principalmente la secuencia de aminoácidos específica en el extremo N, que puede guiar la proteína para que se transfiera al sitio objetivo apropiado en la célula. Esta secuencia se llama secuencia señal. ③Los extremos N de varias proteínas recién secretadas tienen secuencias de aminoácidos conservadas, llamadas péptidos señal. Hay dos métodos de transmisión: "Mecanismo de sincronización de traducción y transmisión" y "Mecanismo de transmisión posterior a la traducción"