(1) Modificación del amino terminal y carboxilo terminal. En los procariotas, casi todas las proteínas parten de la N-formilmetionina, mientras que en los eucariotas parten de la metionina. El grupo formilo se elimina mediante hidrólisis enzimática y la metionina amino terminal o ciertos residuos de aminoácidos a menudo se eliminan mediante catálisis con aminopeptidasa, incluida la eliminación de la secuencia del péptido señal. Por lo tanto, las moléculas de proteínas maduras no tienen un grupo formilo o metionina en el extremo N. Al mismo tiempo, algunas moléculas de proteínas requieren acetilación del terminal amino y modificación del terminal carboxilo.
(2)***Modificación de valoración. Muchas proteínas pueden modificarse mediante diferentes tipos de grupos químicos, que pueden activarse o inactivarse, entre ellos: ① Fosforilación. La fosforilación ocurre principalmente en los grupos hidroxilo de la serina y la treonina en la cadena polipeptídica y ocasionalmente en los residuos de tirosina. Este proceso de fosforilación es catalizado por una proteína quinasa en la célula. Las proteínas fosforiladas pueden aumentar o disminuir su actividad, como la fosforilasa que promueve la descomposición del glucógeno. La fosforilasa B inactiva se fosforila y se convierte en fosforilasa α activa y la glucógeno sintasa I activa se convierte en glucógeno inactivo. sintasa D después de la fosforilación, regulando la síntesis y descomposición del glucógeno, y luego la glicosilación. Las proteínas de la membrana plasmática y muchas proteínas secretadas tienen cadenas de azúcar unidas al grupo hidroxilo L de la serina o la treonina. Por ejemplo, el determinante del grupo sanguíneo ABO en la membrana de los glóbulos rojos también puede estar relacionado con la asparagina. Estas cadenas de oligosacáridos se añaden al retículo endoplásmico o aparato de Golgi. ③Hidroxilación. Los residuos de prolina y lisina en la cadena alfa del precolágeno hacen reaccionar la hidroxilasa, el oxígeno molecular y la vitamina C en el retículo endoplásmico para formar hidroxiprolina e hidroxilisina. Si este proceso se bloquea, las fibras de colágeno no pueden entrecruzarse, lo que reduce en gran medida su resistencia a la tracción. ④Formación de enlaces disulfuro. No hay ningún codón para la cistina en el ARNm y el enlace disulfuro en la cadena polipeptídica se forma mediante la oxidación de los grupos sulfhidrilo de las dos cadenas de cisteína después de la síntesis de la cadena peptídica. La formación de enlaces disulfuro es necesaria para la actividad de muchas enzimas y proteínas.
(3) Polimerización de subunidades. Muchas proteínas están compuestas por más de dos subunidades, lo que requiere que estas cadenas polipeptídicas se polimericen en polímeros a través de enlaces no valentes para mostrar su actividad biológica. Por ejemplo, la hemoglobina adulta está compuesta por dos cadenas alfa, dos cadenas beta y cuatro moléculas de hemo. El proceso general es el siguiente: la cadena α se libera por sí sola después de la síntesis de los polirribosomas y se conecta a la cadena β que aún no se ha liberado del polirribosoma, pero que se elimina del polirribosoma junta y se convierte en dímeros α y β. . Este dímero se combina con los dos hemo producidos en las mitocondrias, formando finalmente una molécula de hemoglobina funcional que consta de cuatro cadenas peptídicas y cuatro hemo.