El nombre completo es: glutamato-piruvato aminotransferasa.
La alanina aminotransferasa existe principalmente en varias células, especialmente en las células hepáticas. El contenido de aminotransferasa en todo el hígado es aproximadamente 100 veces mayor que el de la sangre. El valor de referencia normal es 0~40U/L.
En condiciones normales, siempre que se libere una pequeña cantidad a la sangre, se puede incrementar significativamente su actividad enzimática en el suero. Cuando se producen lesiones en el tejido hepático, la actividad enzimática aumenta. Mientras el 1% de las células hepáticas estén necróticas, la actividad enzimática en la sangre puede duplicarse.
Información ampliada
Existen muchos tipos de transaminasas A excepción de la lisina y la treonina, en la transaminación pueden participar otros α-aminoácidos del organismo y cada uno tiene su propia transaminasa específica.
Entre ellos, la alanina aminotransferasa y la aspartato aminotransferasa son las más importantes. La primera cataliza la transaminación entre glutamato y piruvato, y la segunda cataliza la transaminación entre glutamato y oxaloacetato. Las reacciones catalizadas por la transaminasa son reversibles.
Las transaminasas se pueden dividir en tres categorías según los diferentes sustratos: L-α-aminoácido transaminasa, ω-aminoácido transaminasa y D-aminoácido transaminasa. El grupo protésico de las transaminasas es el fosfato de piridoxal o el fosfato de piridoxamina, que pueden convertirse entre sí durante la reacción de transaminación.
En diversos tejidos de animales superiores, las aminotransferasas más activas son la oxalacetato aminotransferasa del ácido glutámico y la piruvato aminotransferasa del ácido glutámico.
Los aminoácidos contienen grupos amina (NH?) y los cetoácidos contienen grupos cetona (=O). En la transaminación, el grupo NH? de una molécula se intercambia con el grupo =O de otra molécula, el aminoácido se convierte en un cetoácido y el cetoácido se convierte en un aminoácido.
Enciclopedia Baidu: alanina aminotransferasa